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Top-Down-Massenspektrometrie und biopharmazeutische Charakterisierung

03.05.2012
Abb. 1: Schema der MALDI Top-Down-Proteinsequenzierung. Die Proteinkette wird durch den Transfer von Wasserstoffradikalen in die MALDI-Ionenquelle (ISD, Fragmentierung in der Quelle) fragmentiert, und zwar einmal pro Protein über die gesamte Kette hinweg. Die Population fragmentierter Protein-Ionen, bildet eine Sequenzleiter (oben), die im MALDI-ISD-Spektrum (unten) analysiert werden kann. N-terminale Proteinfragmente sind intensiv und werden im Spektrum nach rechts (rot) gelesen, während C-terminale Fragmente in der Regel schwächer sind und nach links (blau) gelesen werden.
Abb. 1: Schema der MALDI Top-Down-Proteinsequenzierung. Die Proteinkette wird durch den Transfer ... Weiter

Proteine werden für die Medikamentenentwicklung immer wichtiger und verlangen so ihre detaillierte Analyse und Nebenproduktcharakterisierung in Entwicklung und Qualitätskontrolle. Die massenspektrometrische Top-Down-Sequenzierung (TDS) befasst sich mit der Schlüsselanforderung der Zuordnung von N- und C-terminalen Sequenzen in Biologika und Biosimilaren. Es werden die Grundsätze der neuen Technologie beschrieben und mit dem Ansatz der klassischen Edman- Sequenzierung in Relation gesetzt.

Lesen Sie in diesem Artikel mehr zu neuen Tricks in der Proteinsequenzierung.

Autor(en):
Anja Resemann
Arndt Asperger
Detlev Suckau

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Schlüsselwörter : Anja Resemann Arndt Asperger Bruker Daltonik Detlev Suckau MALDI MALDI-ISD MALDI-ISD-TOF Massenspektrometrie Proteomics Sequenzierung Top-Down-Massenspektrometrie

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