Proteinaggregate analysieren

SEC-MALS bei Biomolekülen - Zusatzinformation

  • Abb. 1: Theorie der SEC-MALS. (A) Aufbau des SEC-MALS Systems, (B) Anordnung der Laser im MALS, (C) Debye-Fitting Methode, (D) Zimm-Gleichung, (E) Chromatogramm mit drei Signalen, (F) Signal-Alignment, (G) Ermittlung der molekularen Masse. Größen der Zimm-Gleichung: K optische Konstante, c Probenkonzentration, Rθ Verhältnis der Streuintensität Iθ zur Ausgangsintensität I0, Mw Gewichtsgemittelte molare Masse (Molekulargewicht), Pθ Winkelabhängigkeit der LS, A2 zweiter Virialkoeffizient, rg Gyrationsradius. Abb. 1: Theorie der SEC-MALS. (A) Aufbau des SEC-MALS Systems, (B) Anordnung der Laser im MALS, (C) Debye-Fitting Methode, (D) Zimm-Gleichung, (E) Chromatogramm mit drei Signalen, (F) Signal-Alignment, (G) Ermittlung der molekularen Masse. Größen der Zimm-Gleichung: K optische Konstante, c Probenkonzentration, Rθ Verhältnis der Streuintensität Iθ zur Ausgangsintensität I0, Mw Gewichtsgemittelte molare Masse (Molekulargewicht), Pθ Winkelabhängigkeit der LS, A2 zweiter Virialkoeffizient, rg Gyrationsradius.
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Yarra - Neue Säulen für SEC-MALS: Bei der Herstellung von Biopharmazeutika kommt es häufig zur Bildung von Proteinaggregaten, daher ist eine exakte Analyse der Proteine unentbehrlich. Die Lichtstreuung in Kombination mit der Größenausschlusschromatographie (SEC-MALS) erlangt hierfür immer mehr an Bedeutung. Yarra-SEC Säulen eignen sich als Trennsystem für die Bestimmung des Molekulargewichts von Antikörper, Antikörperaggregaten und Fragmenten mittels SEC-MALS.

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