Wasserstoffproduktion nach dem Vorbild der Natur

Biologische Wasserstoffkatalyse durch photosynthetische Mikroalgen

  • Abb. 1: Photosynthetische H2-Produktion in Grünalgen. Die Abbildung zeigt den Chloroplasten mit den Komponenten der photosynthetischen Elektronentransportkette der Thylakoidmembran (PSII, B6F, PSI). Die Elektronen aus der Wasserspaltung werden über Ferredoxin (FDX) an die Hydrogenase (HYD) abgeführt. Molekularer Wasserstoff (H2) verlässt den Chloroplasten.Abb. 1: Photosynthetische H2-Produktion in Grünalgen. Die Abbildung zeigt den Chloroplasten mit den Komponenten der photosynthetischen Elektronentransportkette der Thylakoidmembran (PSII, B6F, PSI). Die Elektronen aus der Wasserspaltung werden über Ferredoxin (FDX) an die Hydrogenase (HYD) abgeführt. Molekularer Wasserstoff (H2) verlässt den Chloroplasten.
  • Abb. 1: Photosynthetische H2-Produktion in Grünalgen. Die Abbildung zeigt den Chloroplasten mit den Komponenten der photosynthetischen Elektronentransportkette der Thylakoidmembran (PSII, B6F, PSI). Die Elektronen aus der Wasserspaltung werden über Ferredoxin (FDX) an die Hydrogenase (HYD) abgeführt. Molekularer Wasserstoff (H2) verlässt den Chloroplasten.
  • Abb. 2: Der bioinorganische Kofaktor der [FeFe]-Hydrogenasen setzt sich aus einem [4Fe-4S]- und einen [FeFe]-Zentrum zusammen. Elektronen (rot) werden über das [4Fe-4S]-Zentrum eingespeist und durch eine Cystein-Protonierung dort gebunden. Die Wasserstoffkatalyse findet am [FeFe]-Zentrum statt. Zwei Protonen (blau) werden zu molekularem Wasserstoff (grün) reduziert.
  • Abb. 3: Aktuelle Interpretation des katalytischen Zyklus der biologischen H2-Produktion. Der Quader stellt das [4Fe-4S]-Zentrum dar (Ladung +2/+1). Aus dem Grundzustand Hox wird durch konzertierte Aufnahme von Proton und Elektron der einfach reduzierte Zustand erreicht (Hred´). Eine zweite Protonengekoppelte Reduktion reichert den Übergangszustand Hhyd an, dessen terminales Hydride (H-) mit einem weiteren Proton heterolytisch zu H2 reagiert.

Die explosionsartige Oxidation zweier Äquivalente Wasserstoff (H2) durch ein Äquivalent Sauerstoff (O2) wird lautmalerisch als ‚Knallgasreaktion‘ beschrieben. Unter Abgabe großer Mengen Energie fusionieren H2 und O2 zu Wasser als einzigem Abfallprodukt. Daher gilt H2 als sauberer Treibstoff und Energieträger der Zukunft [1]. Allerdings ist molekularer Wasserstoff in der Atmosphäre der Erde kaum vorhanden und kann nur unter erheblichem Aufwand angereichert werden. Die industrielle Herstellung von H2 erfolgt hauptsächlich aus fossilen Quellen, so dass alternative Ansätze zunehmend an Bedeutung gewinnen. So lassen sich zum Beispiel die regelmässig anfallenden „Überspannungen“ aus Wind-, Solar- und Gezeitenkraftwerken nutzen um Wasser in O2 und H2 zu spalten (Elektrolyse) [2]. Allerdings kommen dafür derzeit Edelmetall-Elektroden zum Einsatz, die die elektrolytische Wasserspaltung als kommerziell konkurrenzfähige Alternative zum Prozess der Dampfreformierung ausscheiden lassen. Das rückt die biologische H2 Produktion in den Fokus. Neben der bakteriellen Fermentation preiswerter Kohlenstoffquellen [3] kann hier vor allem die Umwandlung von Sonnenlicht in H2 durch photosynthetische Mikroalgen erwähnt werden [4].

Die Hydrogenasen der Grünalgen

Erstmalig wurde die Wasserstoffherstellung durch Grünalgen in den frühen 1940er Jahren beschrieben [5]. Anfang der 1970er Jahre konnte dann der Zusammenhang zwischen Wasserstoffmetabolismus und Photosynthese nachgewiesen werden (Abb. 1), es sollte aber noch einmal fast 30 Jahre dauern, bis das volle Potential einzelliger Grünalgen für die Herstellung von H2 aufgezeigt werden konnte [6, 7]. Die Hydrogenase der Grünalge Chlamydomonas reinhardtii ist die „Minimaleinheit“ der biologischen Wasserstoffproduktion [8]. Die sogenannten [FeFe]-Hydrogenasen wurden mit einer H2-Abgaberate von bis zu 10.000 Molekülen pro Sekunde als besonders aktive Katalysatoren charakterisiert und gelten als Vorbilder für das Design biomimetischer, synthetischer Komplexe [9, 10].

Zwei Protonen werden mit zwei Elektronen zu molekularem Wasserstoff umgesetzt. Dabei kommt es zur Ausbildung eines hydridischen Übergangszustandes am katalytischen Zentrum, dem „H-cluster“ [11-13]. Der H-cluster kann als Eisen-Schwefel-Komplex beschrieben werden, der sich aus einem konventionellen [4Fe-4S]-Zentrum und der namensgebenden [FeFe]-Gruppe zusammensetzt (Abb. 2) [14-16]. Beide Eisen-Ionen tragen je einen Kohlenmonoxid- und einen Zyanid-Liganden (CO/CN-). Ein dritter CO-Ligand befindet sich in verbrückender Position (µCO) [17]. Weiterhin verbindet eine Aminodithiolat-Gruppe (ADT) die oktahedralen Eisen-Ionen [18] und ist unabdingbar für die Wasserstoffkatalyse an der [FeFe]-Gruppe.

Der katalytische Mechanismus

Um Hydrogenasen industriell nutzbar zu machen, zu verbessern und ein gezieltes Design von synthetischen Katalysatoren zu ermöglichen, ist ein detailiertes Verständnis zu den mechanistischen Abläufen während der Wasserstoffbildung unabdingbar. Infrarot-Spektroskopie ist in der Analyse von Hydrogenasen eine Schlüsseltechnologie. Die Schwingungsfrequenzen der natürlichen CO- und CN-Liganden des H-clusters reagieren höchst sensibel auf Änderungen der Elektronendichteverteilung über dem Kofaktor, wobei die Kopplungsmuster jedoch nur mit Hilfe von Dichtefunktionaltheorie (DFT) Berechnungen verstanden werden können [19-21]. Neuste Erkenntnisse deuten nun auf einen katalytischen Zyklus hin, der durch eine streng regulierte Sequenzierung von Protonierungs- und Reduktionsschritten gekennzeichnet ist (Abb. 3) [22]. Entsprechend dieser Interpretation ist das zentrale Dogma der biologischen Wasserstoffkatalyse die Wahrung der Kofaktorgeometrie, denn der verbrückende CO-Ligand (µCO, vgl. Abb. 2) kann leicht durch eine Wasserstoffspezies ersetzt werden. Dies resultiert in einer Blockierung des Kofaktors und lässt die H2-Abgaberate dramatisch sinken [21]. In regulatorischen Hydrogenasen spielt das vermutlich eine wichtige Rolle [23] und industriell werden verbrückende Hydride in der Speicherung von H2 ausgenutzt [24]. Im katalytischen Zyklus der [FeFe]-Hydrogenasen wird die Ausbildung einer verbrückenden Wasserstoffspezies verhindert, in dem Elektronen auf dem [4Fe-4S]-Zentrum zwischengelagert und durch eine Protonierung stabilisiert werden. Dieses Prinzip kann Vorbild für das Design synthetischer Komplexe sein.

Wasserstoffkatalyse aus dem Reagenzglas

Obwohl zahlreiche Modellkomplexe der [FeFe]-Hydrogenase existieren, zeigen diese üblicherweise geringe H2-Bildungsraten mit hohen Überspannungen und nur in Gegenwart von starken Säuren [25-27]. Das eine protonierbare Gruppe jedoch auch bei artifiziellen Komplexen von enormer Bedeutung ist, konnte anhand von [Ni(PPh2NC6H4X)2](BF4)2 (X = OMe, H, CF3) gezeigt werden. Vergleichbar zur [FeFe]-Hydrogenase erlaubt der protonierbare Ligand die schnelle Bildung von Wasserstoff mit Bildungsraten von mehr als 100.000 s-1 [28, 29]. Dem natürlichen Bauprinzipien folgt auch das Eisennickelsulfid, Fe4.5Ni4.5S8, welches als kostengünstiges Elektrodenmaterial für die Protonenreduktion genutzt werden kann [30, 31]. Vergleichbar mit dem natürlichen Mechanismus wurde auch hier die Protonierung und die Ausbildung von Metalhydriden als elementar für dessen hohe Reaktivität beschrieben [32].

Autoren
Ulf-Peter Apfel1 und Sven Timo Stripp2

Zugehörigkeit
1Anorganische Chemie 1, Bioinorganische Chemie, Ruhr-Universität Bochum, Deutschland
2Institut für experimentelle Physik, Experimentelle Molekulare Biophysik, Freie Universität Berlin, Deutschland

Kontakt 
Dr. Sven Stripp

Institut für experimentelle Physik
Experimentelle Molekulare Biophysik
Freie Universität Berlin
Berlin, Deutschland
sven.stripp@fu-berlin.de

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