Das Know-how der Knallgasbakterien nutzen

Hydrogenasen sind Enzyme, die Wasserstoff in Protonen und Elektronen spalten oder umgekehrt Protonen mit Elektronen zu Wasserstoff reduzieren. Die Sauerstofftoleranz dieser Proteine hängt von ihrer dreidimensionalen Struktur ab. Hierbei scheinen neben der Beschaffenheit der katalytischen Metall-Zentren auch die Anzahl und die Größe bestimmter Kanäle eine wichtige Rolle zu spielen. Zu diesem Schluss kamen Wissenschaftler der Berliner Charité gemeinsam mit Forschern der TU Berlin.

Eine Eigenart der Hydrogenasen ist ihre Empfindlichkeit gegenüber Sauerstoff, der das katalytische Zentrum reversibel oder sogar irreversibel beschädigen kann. „Eine Ausnahme bilden beispielsweise bestimmte aerob lebende H2-oxidierende Bakterien, die sogenannten Knallgasbakterien. Sie haben sich darauf spezialisiert, Wasserstoff in einer sauerstoffhaltigen Umgebung zu verarbeiten“, so Dr. Patrick Scheerer vom Institut für Medizinische Physik und Biophysik der Charité. In ihrer Studie wollten Scheerer und seine Kollegen herausfinden, was die Hydrogenase der Knallgasbakterien resistenter gegenüber Sauerstoff macht.

Mittels Edelgas-Derivatisierung von Proteinkristallen und einer Röntgenstrukturanalyse untersuchten die Wissenschaftler die dreidimensionale Struktur des Proteins. Sie analysierten zudem die Wege, Länge und Größe der hydrophoben Gastunnel, welche die Zugänglichkeit von Substraten zum innenliegenden aktiven Zentrum des Enzyms ermöglichen. In einem weiteren Schritt verglichen die Forscher die Struktur von sauerstofftoleranten und sauerstoffsensitiven Hydrogenasen mittels Modellberechnungen. „Unsere Ergebnisse zeigen wesentliche Unterschiede in der Anzahl und Größe der hydrophoben Gastunnel zwischen den Hydrogenasen. Diese Unterschiede sind womöglich ein wichtiger Grund für die bemerkenswerte Eigenschaft der Sauerstofftoleranz“, kommentiert Jacqueline Kalms, Erstautorin der Studie, in der die Ergebnisse kürzlich veröffentlicht wurden.

Originalpublikation:
J. Kalms, A. Schmidt, S. Frielingsdorf, P. van der Linden, D. von Stetten, O. Lenz, P. Carpentier, P. Scheerer, Krypton derivatization of an O2-tolerant membrane-bound [NiFe] hydrogenase reveals a hydrophobic tunnel network for gas transport, Angew.

Chem. Int. Ed. Engl., online publiziert am 23. Februar 2016 – DOI: 10.1002/anie.201508976

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