Natürlicher Frostschutz durch Anti-Freeze-Protein

Warum Fische im Eismeer nicht einfrieren

  • Der Fisch Macropteris maculatus aus dem McMurdo-Sund in der Antarktis. Das Anti-Freeze-Protein - oben die schematische Struktur mit der erweiterten Hydrathülle - verhindert, dass er im Eismeer gefriert. [Bild: RUB]Der Fisch Macropteris maculatus aus dem McMurdo-Sund in der Antarktis. Das Anti-Freeze-Protein - oben die schematische Struktur mit der erweiterten Hydrathülle - verhindert, dass er im Eismeer gefriert. [Bild: RUB]

Bochumer Forscher haben herausgefunden, wie der natürliche Frostschutz funktioniert, der Fische im Eismeer vor dem Erfrieren schützt. Sie konnten beobachten, dass ein Gefrierschutzprotein im Fischblut die Wassermoleküle in seiner Umgebung so verändert, dass ein Ausfrieren unmöglich wird und das Ganze flüssig bleibt. Dabei besteht zwischen Protein und Wasser keine chemische Bindung - die Anwesenheit des Proteins genügt.


Besser als haushaltsübliche Frostschutzmittel
Bei Temperaturen von minus 1,8° C müsste eigentlich jeder Fisch erstarren: Der Gefrierpunkt für Fischblut liegt bei ungefähr minus 0,9° C. Warum antarktische Fische bei diesen Temperaturen trotzdem beweglich bleiben, interessiert die Forschung seit langem. Schon vor 50 Jahren wurden besondere Gefrierschutzproteine im Blut dieser Fische entdeckt. Diese sog. Anti-Freeze-Proteine funktionieren besser als jedes haushaltsübliche Frostschutzmittel. Wie sie aber funktionieren, war bislang noch ungeklärt.
Die Bochumer Forscher setzten ihre Spezialität ein, die Terahertz-Spektroskopie. Mit Hilfe von Terahertz-Strahlung lassen sich die kollektiven Bewegungen von Wassermolekülen und Proteinen beobachten. So konnte die Arbeitsgruppe schon zeigen, dass Wassermoleküle, die in flüssigem Wasser normalerweise einen ständigen Tanz aufführen und dabei immer neue Bindungen untereinander eingehen, in Anwesenheit von Proteinen geordneter tanzen - „aus dem Discotanz wird ein Menuett", schildert Prof.
Havenith-Newen. Mit der Untersuchung gelang zum ersten Mal der Nachweis eines direkten Zusammenhangs zwischen der Funktion eines Proteins und seiner Signatur im Terahertz-Bereich.

Originalliteratur
Simon Ebbinghaus, Konrad Meister, Benjamin Born, Arthur L. DeVries, Martin Gruebele and Martina Havenith: Antifreeze glycoprotein activity correlates with long-range protein-water dynamics. In: Journal of the American Chemical Society. August 16, 2010, DOI: 10.1021/ja1051632

http://aktuell.ruhr-uni-bochum.de/

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