Neue Protein-Analyse für Therapie und Diagnose von Krankheiten

  • Christian Becker schneidert Moleküle für die moderne biologische Forschung. © Universität WienChristian Becker schneidert Moleküle für die moderne biologische Forschung. © Universität Wien

Im Laufe des Alterns und durch verschiedene Krankheiten wie Diabetes oder Krebs verändern sich Proteine im Körper – zumeist durch ungewünschte Reaktionen mit verschiedenen Stoffwechselprodukten wie z.B. Methylglyoxal. Ein Team um Maria Matveenko und Christian F. W. Becker vom Institut für Biologische Chemie der Universität Wien hat nun zum ersten Mal auf molekularer Ebene die biochemischen Konsequenzen einer solchen Modifikation aufgezeigt.

Untersucht wurde ein Chaperon, ein sogenannter Protein-Faltungshelfer, der durch die Reaktion mit Methylglyoxal, einem Produkt des Kohlenhydratstoffwechsels, so modifiziert wird, dass das Protein seine Funktion nicht mehr wahrnehmen kann. Dies kann bei Krankheiten wie Krebs und Diabetes schwerwiegende Folgen haben.

"Durch die Verknüpfung chemisch-synthetischer mit molekularbiologischen Methoden haben wir zum ersten Mal eine Modifikation gezielt in ein Protein eingebaut und deren Folgen für die Proteinfunktion aufgezeigt. Zukünftig können wir damit eine große Klasse an Proteinmodifikationen, so genannte 'Advanced Glycation Endproducts', systematisch untersuchen", erklärte Matveenko.

Die Kombination der Synthese von modifizierten Aminosäurebausteinen, deren Einbau in synthetische Peptide und daraufhin die Verknüpfung mit Proteinfragmenten aus biologischen Quellen könnte einen Durchbruch für die Analyse jener Proteine darstellen, die unter Krankheitsbedingungen oder durch Alterungsprozesse mit Stoffwechselprodukten reagieren.

Originalpublikation:
M. Matveenko, E. Cichero, P. Fossa, C. F. W. Becker, Impaired Chaperone Activity of Human Heat Shock Protein Hsp27 Site-Specifically Modified with Argpyrimidine, Angew. Chem. Int. Ed. (2016) – DOI: 10.1002/ange.201605366

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